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L’espoir de détecter l’ESB chez l’homme

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le 23 novembre 2000 à 00h00 , mis à jour le 18 décembre 2000 à 12h02.
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3min
L'espoir de détecter l'ESB chez l'homme

Crédits : INTERNE

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EconomieVACHE FOLLE – Une protéine du sang pourrait servir de base à la détection de l’ESB et de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, selon des travaux suisses publiés aujourd’hui dans la revue scientifique britannique Nature : cette découverte ouvre la voie à des moyens de purifier le sang contaminé, voire même, à terme, à l’élaboration de remèdes.

C’est une " propriété inattendue " mais une propriété bien utile que présente le plasminogène, cette protéine du sang utilisée de longue date pour détruire les caillots sanguins. L’équipe du professeur Adriano Aguzzi de l’hôpital universitaire de Zurich a en effet démontré que cette protéine pourrait servir de base à un test de détection de la maladie de la vache folle (ESB) et à celle de Creutzfeldt-Jakob.


Vers des tests facilités. -
Le plasminogène présente la particularité de s’accrocher spécifiquement à la forme anormale du prion caractéristique des encéphalopathies spongiformes transmissibles. Le prion est une protéine naturellement présente dans le cerveau mais sa fonction demeure inconnue. Les chercheurs ont remarqué que ce prion prenait une forme anormale et infectieuse chez les animaux ou les hommes atteints de maladies mortelles dites " à prions " telles que l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), la tremblante du mouton ou la maladie de Creutzfeldt-Jakob, ancien et nouveau variants.

Ce n'est qu'un début...

Les chercheurs ont attaché des petites perles magnétiques à la protéine afin de pouvoir la suivre. Ils ont ensuite mélangé cette protéine à des tissus de cerveau de souris infectés par l’agent de la tremblante du mouton. Et, là, surprise : la protéine se lie exclusivement aux prions de forme anormale et non aux autres prions. Les scientifiques ont alors reproduit l’expérience sur des tissus de cerveau de patients victimes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Les résultats sont identiques.

" Cette découverte pourrait être exploitée à des fins de diagnostic ", estime le professeur Aguzzi. Comme " le sang est vraisemblablement porteur du prion de l’ESB ", la protéine pourrait être utile pour améliorer les techniques destinées à débarrasser du prion les produits dérivés du sang ", ajoute-t-il avant de faire part de son espoir que " cette découverte mènera à un traitement du nouveau variant de la maladie de Creutzfledt-Jakob ".

... mais il est prometteur


Un diagnostic automatisé
pour les animaux. -
Sans remettre en question l’intérêt de cette expérience, le professeur Dormont, expert français des maladies à prions, remarque qu’elle a des limites : le prion anormal est sans doute plus aisé à détecter dans un cerveau malade où il se trouve concentré que lorsqu’il se trouve dans d’autres organes. Cela est d’autant plus vrai si la maladie est encore en période d’incubation, au moment où le prion anormal n’existe qu’en quantité réduite voire infime.

Pour détecter la maladie de Creutzfeldt-Jakob, les médecins prélèvent actuellement des échantillons d’amygdales. Avec un test fondé sur la découverte des chercheurs suisses, il suffirait de prélever quelques cellules dans la gorge du patient. Chez l’animal, on pourrait même imaginer un test automatisé par machine.

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